Воскресенье, 09.02.2025, 06:48
| RSS
Главная | Каталог статей
Меню сайта
Категории раздела
статьи [155]
Нормативные документы Украины [45]
Нормативные документы Казахстана [4]
Накази Мінпраці та соцполітики [3]
Патенты [68]
Нормативные документы Российской Федерации [34]
клінічні протоколи лікування хвороб [19]
авторефераты диссертаций [4]
Нормативные документы Беларуси [21]
Нормативные документы СССР [19]
Полезные ресурсы
Мир лаборатории
Медицинский форум
МедЛабДиагностика
Туберкулез предстательной железы
Каталоги
Яндекс цитирования Рейтинг@Mail.ru
Статистика
Клиническая лабораторная диагностика
Главная » Статьи » статьи

Общие сведения о белках

Функции белков

  1. Каталитическая (ферментативная). Все ферменты - белки. Ни одна реакция в организме не проходит самопроизвольно, каждая при участии своего фермента. 
  2. Транспортная. Пример: гемоглобин переносит кислород от легких к тканям и СО2 от тканей к легким. В клеточных мембранах есть белки, переносящие глюкозу, аминокислоты внутрь клетки. 
  3. Пищевая и запасная (резервная). Пример: яичный альбумин - источник питания. Казеин молока и глиадин пшеницы - источник аминокислот. 
  4. Рецепторная. Пример: белки биомембран. 
  5. Сократительная и двигательная. Пример: актин и миозин - белки мышечной ткани. 
  6. Структурная. Пример: кератин волос, ногтей, коллаген (соединительная ткань), эластин (сосуды), фосфолипопротеины (белки биологических мембран). 
  7. Защитная. Пример: антитела сыворотки крови - образуются в ответ на поступление в организм чужеродных веществ (антигенов). 
  8. Регуляторная. Пример: инсулин регулирует содержание глюкозы в крови. 
  9. Когенетическая. Совместно с нуклеиновыми кислотами участвуют в хранении и передаче наследственной информации. 
  10. Сохраняют онкотическое давление в клетках крови, поддерживают физиологическое значение PH внутренней среды организма. 

Основным свойством белков является возможность их связывания с различными веществами. У каждого белка имеются центры, состоящие из аминокислот, которые участвуют в связывании с другими веществами - белками, углеводами, липидами, нуклеиновыми кислотами. Вещества, которые присоединяются к белкам, называются лигандами (О2 к гемоглобину).

Строение белков

Белки - высокомолекулярные азотосодержащие органические полимеры, мономерными единицами которых являются аминокислоты (их 20, все они -аминокислоты).

Классификация аминокислот:

  1. по способности радикалов к взаимодействию к Н2О. 
    1. Она включает 4 класса аминокислот: 
      • неполярные (гидрофобные) - плохо растворимые; 
      • полярные (гидрофильные) незаряженные - хорошо растворимые; 
      • отрицательно заряженные; 
      • положительно заряженные; 
  1. по биологическому и физиологическому значению аминокислоты разделяют на 3 группы: 
    1. незаменимые - не могут синтезироваться организмом из других соединений, поэтому должны поступать с пищей. Это: вал, лей, илей, тре, мет, лизин, фен, три; 
    2. полузаменимые - образуются в недостаточном количестве в организме, поэтому частично должны поступать с пищей. Это: арг, тир, гис; 
    3. заменимые - синтезируются в организме из незаменимых или других соединений. Это остальные. 

Функциональная классификация:

  • 1 группа - алифатические монокарбоновые кислоты: гли, ала, вал, лей, илей. 
  • 2 группа - алифатические оксиаминокислоты: сер, тре. 
  • 3 группа - серосодержащие: цис, мет. 
  • 4 группа - диаминомонокарбоновые: лиз, арг. 
  • 5 группа - моноаминодикарбоновые: аспарагиновая, глутаминовая, у них есть амиды (глу, глн). 
  • 6 группа - ароматические: фен, тир. 
  • 7 группа - гетероциклические: гис, три. 
  • 8 группа - аминокислота: про.

    Скачать полный текст - 331 Kb

Просмотров: 1161
Холодняк Любовь Владимировна
Хостинг от uCoz@Холодняк Любовь Владимировна